アミノ酸

ちーたん @s12b051

アミノ酸は　水の中で電離して　アミノ基もカルボキシル基も乖離するよ。ただしPhに　その様子を示した図がこちら 基本的に三パターンあるよ。　　酸性側では　H+がおおいためCOO-が中和されて正に家電するよ。一方塩基性だと OH-が http://t.co/Ker7hgyE8o

ちーたん @s12b051

ありょきれちゃった。　塩基性の水溶液中だと　OH-がNH3+を中和して分子が負に家電します。 その間意にいるのがバランスのとれた双性イオンだよ。　勘違いしやすいのは必ず酸性だからって陽イオンのみじゃなくて おおくなってるって事　圧倒的にすくなくはなってるけど０ではないよ。

ちーたん @s12b051

以上　アミノ酸についてでした。　では　実際にどんな感じにつながってるのか見ていこー！ アミノ酸同士は　アミノ基とカルボキシル基が脱水してペプチド結合をつくるよ。 そうして　今度は結合した末端がそれぞれ同じように　くっついていくかんじ http://t.co/cadF3x2Suj

ちーたん @s12b051

そうそう　よびかたがあったり　するから　紹介するね　アミノ酸が2～数十個で　オリゴペプチド それ以上のものを　ポリペプチドっていうよー　アミノ酸の平均的は分子量は110くらいだから タンパク質のおおくは　15000～60000の凪いだに入るんだって　・・・・って幅がひろいよ！

ちーたん @s12b051

んで　ずらーずらー　っと　並んだ奴を　一次構造っていうよ。 二次構造にはらせん状のαヘリックス構造、ひだ状のβ構造　それのオレ曲がったβターン構造 また　平面上で平行に並んだβシート構造とうあるよ。　その二次構造があつまって三次構造を作るよ。 そうそう　βシート構造ではS-S結合

ちーたん @s12b051

βシートでは　S-S結合ををつくることがあるよ。 http://t.co/ma1FuyTnq2　αヘリックス載せとくね― そして　三次構造を持つ　ポリペプチドたちがくっついて　四次構造をとることもあるんだ。

ちーたん @s12b051

なんか　おかしかったら訂正よろしくです。　平衡は国試に聞かれないのでスルーしようかなぁとおもってます。 等電点の計算とかありましたねー　ﾅﾂｶｼｰ

ちーたん @s12b051

タンパク質質の変性と電気流動実際の臨床での測定についてはなしたら今日はおわろうかな タンパク質が高次構造を取り機能してるんだけど熱やｐH重金属や有機溶媒によって活性を失うことがあるよ。これを変性といい。ゲル化し変性したタンパク質は もとに戻らない状態を不可逆変性というよ。

ちーたん @s12b051

まぁ　イメージとしては鳥のササミとおゆにつけたかんじかな 一方変性剤をのぞくとタンパク質を再生できることもあるんだ これは可逆変性というよ。殺菌や消毒に使われる蛋白質の性質だからおぼえとくといいかも

ちーたん @s12b051

では電気泳動について解説を。 電気泳動は蛋白質の大きさやＰＨでふるい分けできる便利なツールです イメージとしては電極をつけた支持体に検体をのせ流すといったかんじです。 臨床検場では酵素のアイソザイムを判別するのにつかわます。 さてさて　蛋白質は普段は荷電を帯びているため

ちーたん @s12b051

分子量に明らかな差があっても区別できません。電気的な抵抗があります。 なのでSDSをつかって蛋白質の荷電を強制的に負にしてしまいます。 これによって蛋白質は小さいものから早く移動できるので蛋白質を分けることができます。 おもしろいのはpHを変化させたゲルで行うと固有の等電点のゲル

ちーたん @s12b051

のことでとまるので　これを等電点電気泳動といいます。 ほかには塩水にセルロースつけて分離するイオン交換クロマトとか 通称液クロ　HPLCとかカラムをつかって分離します。HPLCはHbA1の測定につかうよー　まぁ　いろんなクロマトグラフィーがあるので調べてみてね

ちーたん @s12b051

では最後に臨床での測定について　代表的なビウレット法を紹介します。 これはさっき紹介した変性を利用する方法で 蛋白質を強アルカリで変性させると普段繋がってるペプチド結合を露出させ この結合四つを２価の銅イオンをキレートまぁ合体させることができることを 利用した方法なんだ。　

ちーたん @s12b051

その銅とペプチド結合がくっつくと紫色の化合物になることを利用し 色の変化をはかって蛋白質を測定する。これがビウレット法だよ。